suju: kimia organik

Pengertian

Protein adalah polimer alami yang terdiri atas sejumlah unit asam amino (amino acid) yang berikatan satu dengan lainnya lewat ikatan amida (peptida). Jaring labah-laba, bulu hewan dan otot, putih telur, dan hemoglobin (molekul yang mengangkut oksigen dalam tubuh ke tempat yang memerlukan) ialah protein. Peptida ialah oligomer dari asam amino yang memainkan peran penting dalam banyak proses biologis.

1. Struktur asam amino

Asam amino yang ditemukan dalam protein memiliki struktur umum sebagai berikut:

Ketika asam amino bergabung bersama untuk membentuk ikatan peptida, air dibuang dalam reaksi berikut:

Perlu dicatat bahwa asam amino bergabung membentuk ikatan peptida menghilangkan asam dan karakter dasar dari molekul. Kelompok-kelompok terionisasi hanya dalam protein akan selesai terminal amino dan karboksil kelompok dan juga setiap kelompok R yang terjadi pada kelompok berisi atau dasar asam.

Struktur asam amino

Walaupun ada ratusan asam amino dalam alam, hanya 20 yang umumnya ditemukan dalam protein. Dengan satu pengecualian tersebut adalah asam amino yang berbeda hanya dalam sifat R grup mereka. Dalam bagian ini struktur dari masing-masing asam amino akan diberikan dan beberapa properti yang unik untuk senyawa yang akan dibahas. Singkatan tiga huruf standar untuk setiap asam amino akan diberikan dengan struktur dan singkatan tersebut akan digunakan sering dalam sisa teks.

Glycine

. Glisin adalah asam amino saja yang tidak memiliki isomer optik. Asam-asam amino lainnya, tetapi dalam protein hanya isomer L terjadi. Glycine tidak memiliki grup ionizable ketika berada di batas peptida. Glycine spontan akan transfer dari air non lingkungan air dengan -4,6 D F Kcal / mol. Karena hanya mengandung hidrogen glisin sementara asam amino lainnya berisi baik polar atau nonpolar kelompok, Tanford (1962) telah menyarankan bahwa glisin digunakan sebagai referensi dan senyawa asam amino lainnya akan dibandingkan dengan glisin untuk menentukan nonpolarity atau hidrofobik dari rantai samping mereka. Ini nilai transfer energi bebas telah ditunjuk H f. Nilai untuk glisin kemudian adalah dengan nol definisi dan glisin dapat diharapkan akan ditemukan dengan frekuensi yang sama hampir di interior maupun eksterior dari protein. Karena ukurannya yang kecil, glisin dapat ditempatkan dalam porsi protein mana asam amino lain tidak dapat terjadi karena alasan sterik. Keberadaan residu glisin cenderung mengganggu struktur heliks. Glycine sering ditemukan dalam porsi protein melibatkan secara bergiliran.

Alanin

Asam amino terbesar berikutnya, alanin, berisi grup metil daripada hidrogen terikat pada karbon . Seperti glisin, tidak memiliki kelompok ionizable ketika ditemukan dalam protein. Nilainya untuk H f adalah 0,75 Kcal yang menunjukkan yang agak hidrofobik. Juga seperti glisin, alanin cenderung ditemukan dengan frekuensi yang sama hampir di permukaan dan bagian dalam molekul protein. Alanin cenderung untuk mempromosikan pembentukan struktur heliks.

Valin

Valin tidak memiliki grup ionizable ketika ditemukan ikatan peptida, tetapi memiliki lebih massal jauh dari baik Gly atau Val. Nilai H f 1,70 Kcal menunjukkan bahwa itu adalah hidrofobik residu cukup. Hal ini ditemukan hampir secara eksklusif di bagian dalam protein. Kehadiran valin cenderung mendukung pembentukan struktur heliks.

Leusin

Leusin menyerupai VAL dengan kelompok CH2 sebelum cabang. Ini tidak memiliki kelompok ionizable ketika ditemukan protein dan sangat hidrofobik. Memiliki H f 2,40 Kcal dan ditemukan di pedalaman molekul protein. Keberadaannya cenderung untuk menstabilkan struktur heliks.

Isoleusin

Isoleusin merupakan isomer posisi dari Target dan tentunya memiliki banyak karakteristik yang sama. Percabangan pada karbon-b cenderung meningkat curah dan hidrofobik yang demikian. Isoleusin memiliki tertinggi kedua H f 2,95 Kcal, tidak memiliki grup ionizable ketika ditemukan protein dan cenderung untuk menstabilkan struktur heliks.

Serina

Serina menyerupai ALA dengan kelompok hidroksil. Ini adalah molekul polar netral yang cenderung tetap pada permukaan protein (H f <O). Kehadiran serin cenderung mengganggu struktur heliks. Meskipun umumnya hadir di permukaan, serin dapat ditemukan pada interior protein ketika kelompok-OH adalah terlibat dalam pembentukan ikatan hidrogen. Serina juga dapat membentuk hubungan lintas noncovalant antara link protein antara rantai protein karena ikatan hidrogen.

Treonin

Treonin terkait erat dengan SER di bahwa hanya kelompok metil telah ditambahkan ke molekul. Kelompok hidroksil cenderung membuat molekul polar sedangkan kelompok etil cenderung non-polar. Treonin memiliki H f 0,45 Kcal tetapi cenderung ditemukan pada permukaan protein kecuali kelompok hidroksil adalah hidrogen dibatasi. Kehadiran treonin tidak nikmat maupun menghambat pembentukan struktur heliks dan treonin tidak memiliki grup ionizable ketika ditemukan pada molekul protein. Seperti SER, treonin dapat digunakan untuk membentuk ikatan hidrogen cross-link antara rantai protein.

Fenilalanin

Fenilalanin adalah asam amino yang besar dengan karakter hidrofobik kuat. Its f H adalah 2,65 Kcal dan residu ini ditemukan hampir secara eksklusif di bagian dalam molekul protein. Ini tidak memiliki kelompok ionizable tetapi tidak mengandung sistem cincin terkonjugasi dengan elektron p nya juga mampu berinteraksi dengan molekul lain yang mengandung elektron p. Fenilalanin tidak nikmat maupun menghambat pembentukan struktur heliks. Residu ini dapat ditemukan baik pada permukaan dan bagian dalam molekul protein.

Tirosin

Tirosin sangat mirip PHE tapi berisi kelompok hidroksil pada cincin. Cincin besar memberikan molekul yang bersifat hidrofobik dengan H f 2,85 Kcal. Kelompok hidroksil adalah polar dan mudah akan berinteraksi dengan air. Cincin p's elektron terkonjugasi ini juga mampu berinteraksi dengan molekul lain yang mengandung elektron p. Tirosin tidak nikmat maupun menghambat pembentukan struktur heliks. Residu ini dapat ditemukan baik pada permukaan dan bagian dalam molekul protein. Ketika ditemukan di pedalaman, kelompok hidroksil yang selalu terlibat dalam ikatan hidrogen. Pada pH yang sangat tinggi nilai-nilai yang hidroksil PHE dapat terionisasi dan molekul sehingga dapat dianggap sebagai asam lemahh. Para pk kelompok ini adalah sekitar 9,6 ketika tirosin terletak di protein sehingga nilai pH netral, molekul pada dasarnya serikat. Tirosin menyerap kuat di daerah ultraviolet dan dengan demikian memberikan kontribusi pada absorbansi UV protein.

Triptofan

Triptofan adalah avid bulkiest amino dan memiliki H f 3,0 Kcal. Meskipun sangat hidrofobik sifatnya, ditemukan baik pada permukaan dan bagian dalam molekul protein. Eektron p memungkinkan untuk berinteraksi kuat dengan molekul lain yang mengandung elektron p. Tryptophan tidak memiliki grup ionizable dan cenderung mendukung pembentukan struktur heliks. Triptofan menyerap kuat di wilayah antara 275 dan 280 nM dan membuat kontribusi besar penyerapan ultraviolet molekul protein.

Sistein

Sistein adalah asam amino asam sedikit yang sedikit hidrofobik dengan H f 1,0 Kcal. Keberadaan sistein tidak nikmat maupun menghambat pembentukan struktur heliks. Mungkin karakteristik paling penting dari sistein adalah kemampuannya untuk menstabilkan struktur protein dengan membentuk hubungan disulfida dengan sistein molekul lainnya. Cross link ini kovalen menambahkan stabilitas struktur tiga dimensi protein dan pembentukan mereka dan pentingnya akan dibahas dalam beberapa detail dalam bab berikutnya. Kelompok sulfhidril dari sistein adalah asam yang sangat lemah dengan pK sekitar 8.4. Pada pH dekat netralitas, beberapa persen dari kelompok sulfhidril protein akan terionisasi.

Metionin

Metionin merupakan asam amino netral dengan H f 1,3 Kcal. Hal ini terkait dengan sistein tetapi tidak dapat membentuk hubungan disulfida. Metionin cenderung mendukung pembentukan struktur heliks. Meskipun tidak dapat menyeberangi protein link melalui hubungan disulfida, molekul dapat membentuk interaksi penting dengan konstituen lainnya yang dapat mengikat protein. Atom sulfur dari metionin mengandung sepasang elektron nonbonded yang mampu mengikat logam untuk membuat metionin ligan logam.

Prolin

Prolin bukanlah amina primer, melainkan suatu amina sekunder atau sebuah imina. Ikatan peptida yang terbentuk dengan kurangnya grup amino prolin bebas untuk membentuk ikatan hidrogen dan dengan demikian prolin cenderung sangat menghambat struktur heliks. Ikatan peptida ini cenderung lipat kembali pada diri mereka sendiri dan prolin ditemukan cukup sering di daerah atau protein yang berubah bentuk. Prolin memiliki ionizable kelompok tidak dan H f 2,6 Kcal.

Asam aspartat

Asam aspartat adalah salah satu dari dua asam amino dikarboksilat. Kelompok carboxly kedua membuat molekul sangat hydrophillic. Memiliki H f <0. pK dari kelompok kedua dan dengan demikian asam aspartat 3,85 tentang berisi muatan negatif pada pH netral. Penghapusan grup ini dibebankan pada fasa air membutuhkan pengeluaran besar energi dan dengan demikian dibebankan asam amino yang ditemukan hampir secara eksklusif pada permukaan protein. Kelompok ini mampu membentuk ikatan ionik dengan asam amino dibebankan positif atau logam dan juga dapat membentuk ion interaksi dipol dengan air. Interaksi ini sangat penting terhadap sifat kelarutan protein. Tekanan asam aspartat tidak nikmat maupun menghambat pembentukan struktur heliks.

Asam glutamat

Asam glutamat sangat mirip dengan asam aspartat dalam struktur dan sifat-sifatnya. Ini berisi satu kelompok CH2 lebih, tetapi masih memiliki H f <0. Kelompok karboksil kurang asam dari adalah bahwa dari ASP dengan pK sebesar 4,25. Perbedaan yang tidak besar, namun, dan pada pH netral disosiasi hampir selesai. Kehadiran asam glutamat cenderung mendukung formasi struktur heliks dan seperti ASP, itu banyak terlibat dalam interaksi.

Asparagina

Asparagina menyerupai ASP tetapi kelompok karboksil telah dinetralisir oleh pembentukan ikatan amida dirakit., Amino Beberapa asam yang diubah setelah protein, misalnya. hidroksilasi beberapa residu prolin, metilasi dari beberapa histidines, dll Perubahan ini tidak ditentukan oleh kode genetik melainkan dilakukan oleh enzim spesifik yang mengenali urutan asam amino tertentu. Ini bukan kasus Asparagina dan asam amino ini dimasukkan sebagai seperti selama sintesis protein. Bahkan tanpa kelompok Asparagina karboksil bebas adalah molekul polar yang hampir selalu ditemukan pada permukaan protein. Hal ini dapat berfungsi sebagai rantai crosslinker melalui pembentukan ikatan hidrogen atau ikatan hidrogen untuk dapat air di permukaan protein. Asparagina cenderung menghambat pembentukan struktur heliks dan cukup sering ditemukan di tikungan protein.

Glutamine
Meski Asparagina mirip ASP, Glutamine menyerupai Glu. Sekali lagi kelompok karboksil telah dinetralisir oleh pembentukan ikatan amida. Seperti Asparagina, glutamin hampir selalu ditemukan pada permukaan protein. Hal ini dapat berfungsi sebagai rantai crosslinker melalui pembentukan ikatan hidrogen atau ikatan hidrogen untuk dapat air di permukaan protein. Glutamin cenderung mendukung pembentukan struktur heliks di protein.

Histidin

Histidin dapat mengikat proton pada pasangan elektron dari nitrogen cincin nonbonded untuk menjadi asam lemah pada pH rendah. pK asam adalah 6,0 sehingga pada pH netral, histidin adalah sekitar 90% dalam bentuk dasar dengan sekitar 10% masih dalam bentuk asam. Histidin adalah asam amino hanya yang memiliki kelompok fungsional yang titrates dalam rentang pH fisiologis. Ini adalah molekul polar, H f <O yang cenderung mendukung pembentukan struktur heliks. Tergantung pada bentuk, yang tergantung pada pH lokal dari lingkungannya, histidin dapat berfungsi baik sebagai donor dan penerima proton. Pasangan elektron nonbonded dari bentuk dasar selalu tersedia untuk chelation logam. Kepandaian ini telah digunakan dan histidin cukup sering ditemukan di situs aktif dari enzim dan sebagai titik attachment untuk kelompok yang mengandung logam.

Arginin

Arginine adalah molekul polar besar dengan muatan positif pada pH netral. The pK kelompok guanidanyl adalah sekitar 12,5. Meskipun molekul memiliki muatan positif di hampir semua nilai pH, arginin adalah molekul yang sangat besar dan memiliki H f 0,75 Kcal. Arginine cenderung berinteraksi dengan dibebankan kelompok negatif, ion negatif dan dengan air.

Lisin

Lisin merupakan asam amino polar dibebankan memiliki gugus amino tambahan. pK kelompok ini adalah 10,5 dan dengan demikian lisin tentang akan memiliki muatan positif pada nilai pH yang kebanyakan protein mungkin ditemui. Lisin adalah molekul besar dengan H f 1,5 Kcal. Lisin tidak nikmat maupun menghambat pembentukan struktur heliks dan mampu berinteraksi dengan kelompok-kelompok yang memiliki biaya negatif dan dengan air.

2. Sintesis asam amino

Sintesis stercker dari asam amino, yang dikembangkan dalam tahun 1850, merupakan rentenan 2 tahap. Tahap pertama ialah, reaksi antara suatu aldehida dan suatu campuran ammonia dan HCN untuk menghasilkan suatu aminonitril. Hidrolisis aminonitril itu menghasilkan asam amino.